Desnaturação

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Perda da solubilidade é uma das características da albumina do ovo desnaturada pela cocção.

Desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente nas proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como variações de temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras. A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Algumas proteínas desnaturadas , ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, renaturando-se. Entretanto , quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de temperatura ou alterações muito intensas do pH , as modificações, geralmente, são irreversíveis.
Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos característica da proteína.
Os fatores que causam a desnaturação, são:

Aumento de temperatura¹ (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura);
Extremos de pH;
Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
Solutos (ureia);¹
Exposição da proteína a detergentes;
Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma.

Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem:

Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho (Cf.queijo).
Ao cozinhar um ovo. O calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.

A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso que os médicos preocupam-se antes em baixar a febre do que descobrir a causa, pois a alta temperatura pode destruir enzimas de funções vitais, como as enzimas que auxiliam no processo respiratório (transporte de substância via hemoglobina).

Renaturação

Experimentos que demonstram a reversibilidade da desnaturação, ajudam a provar que a estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua sequência de aminoácidos. As proteínas desnaturadas retomam sua estrutura nativa e sua atividade biológica assim que sua conformação natural de estabilidade é atingida novamente. Renaturação é o nome que se dá a esse processo.²
Por exemplo, uma ribonuclease purificada pode ser desnaturada pela presença de um agente redutor em solução concentrada de ureia, através da clivagem de quatro de suas oito ligações dissulfureto a resíduos de cisteína e pela desestabilização das interações hidrofóbicas causada pela ureia. A desnaturação da ribonuclease é acompanhada por uma completa perda de sua atividade catalítica. Removidos o agente redutor e a ureia, a ribonuclease desnaturada retoma sua estrutura terciária correta, dobrando-se espontaneamente, com restauração completa de sua atividade catalítica. As ligações dissulfureto são refeitas nas mesmas posições anteriores.²

Referências

Lesk, Arthur M. Introduction to Bioinformatics (em inglês). 3ª ed. Oxford: Oxford University Press, 2008. 474 pp. p. 308-318. ISBN 978-0-19-920804-3
L. Nelson, David. The Three-Dimensional Structure of Proteins. Lehninger Principles of Biochemstry (em inglês). 4 ed. [S.l.: s.n.]. p. 148.