Actina
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Actina | |
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Actina G (código PDB 1j6z). Mostrando no sítio ativo as moléculas de ADP e o cátion bivalente.1 | |
Indicadores | |
Símbolo | Actin |
Pfam | PF00022 |
InterPro | IPR004000 |
PROSITE | PDOC00340 |
SCOP | 2btf |
Estruturas PDB disponíveis: PDB 1atn actina de Oryctolagus cuniculus |
Já foram identificadas seis diferentes isoformas de actina, entre elas a Actina alfa 1, músculo esquelético, também conhecida como ACTA1.
História
A actina foi observada experimentalmente pela primeira vez em 1887 por W.D. Halliburton, que havia extraído uma proteína muscular que coagulava porções de miosina, chamando-a fermento de miosina. Contudo, Halliburton foi incapaz de caracterizar suas observações, assim o descobrimento é atribuído a Brúnó F. Straub, então um jovem bioquímico trabalhando no laboratório de Albert Szent-Györgyi no Instituto de química médica da Universidade de Szeged, na Hungría.Filamentos de actina
Presente no citoplasma das células eucariotas sob a forma de feixes de filamentos paralelos ou redes de filamentos anastomosados com 5-7 nm de diâmetro.São constituídos pela polimerização da proteína globular actina G, originando os filamentos de actina F.
O modelo mais aceitável é o de um filamento helicoidal formado por uma cadeia simples de monómeros. Estes monómeros são constituídos por uma cadeia polipeptídica de 374 (375 no músculo esquelético). A actina é o maior componente dos filamentos finos das células musculares e do sistema citoesqueletal de células não musculares, e está presente em todos os eucariontes.
Os microfilamentos podem interagir com um grande número de outras estruturas e adquirir propriedades através de várias moléculas (actin binding proteins). Este grupo de proteínas pode ainda mediar a interação dos microfilamentos com outras estruturas celulares, nomeadamente membranas, ou funcionar como motores, agrupadas na família das miosinas.
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